PATOLOGI KLINIK
I. MYOGLOBIN
Mioglobin adalah protein pada manusia yang dikodekan oleh gen MB. Mioglobin adalah satu-bulat rantai protein dari 153 asam amino, yang mengandung heme (besi yang mengandung porfirin) kelompok prostetik di tengah sekitar yang apoprotein lipatan yang tersisa. Memiliki delapan alfa heliks dan inti hidrofobik. Ini memiliki berat molekul 16.700 daltons, dan merupakan dasar pigmen mengangkut oksigen dari jaringan otot. Tidak seperti yang bertalian darah hemoglobin, yang secara struktural terkait itu, protein ini tidak menunjukkan kooperatif mengikat oksigen karena cooperativity positif adalah milik multimerik / oligomeric protein saja. Sebaliknya, pengikatan oksigen oleh mioglobin tidak dipengaruhi oleh tekanan oksigen di jaringan sekitarnya. Mioglobin sering dikutip sebagai memiliki "mengikat instan kegigihan" untuk oksigen, mengingat hiperbolik kurva disosiasi oksigen. Konsentrasi tinggi mioglobin dalam sel otot memungkinkan organisme untuk menahan napas lagi.
Pada tahun 1958, John Kendrew dan rekan berhasil menentukan struktur mioglobin dengan resolusi tinggi kristalografi sinar-X. Untuk penemuan ini, John Kendrew bersama dengan Max F. Perutz, 1962 mendapatkan Hadiah Nobel di bidang kimia. Meskipun menjadi salah satu protein yang paling banyak dipelajari dalam biologi, yang sebenarnya fungsi fisiologis belum konklusif didirikan: tikus yang direkayasa secara genetis kurang mioglobin yang layak, namun menunjukkan 30% penurunan output jantung sistolik. Mereka beradaptasi dengan kekurangan ini melalui mekanisme genetik hipoksia dan peningkatan vasodilasi.
Mioglobin ditemukan terutama di jantung dan otot rangka merah, fungsi dalam penyimpanan oksigen dan memfasilitasi transportasi oksigen ke mitokondria untuk oksidatif mioglobin phosphorylation. Sebuah cadangan oksigen yang terletak di serat otot phasic lambat, mioglobin terdiri dari satu rantai polipeptida dari sekitar 153 amino acids.3-5 Molekul berisi sekitar 1200 atom (kecuali hidrogen). Sekitar 70% dari rantai utama dilipat ke dalam delapan besar, kidal a-heliks (diidentifikasi sebagai segmen H dengan sisa-sisa pertama segmen A menjadi A1, dll) Sebagian besar dari sisa bentuk rantai heliks bergantian antara tanpa simetri. Empat dari heliks yang diakhiri dengan residu prolin, yang lima cincin Anggota tidak sesuai lurus dari a-heliks; sehingga mengganggu helix6. Kapasitas mioglobin mengikat oksigen tergantung pada heme. Sebuah heme adalah grup prostetik nonpolypeptide terdiri dari protoporphyrin dan pusat atom besi. Dalam larutan, kelompok heme ini, mioglobin memberikan rona merah yang khas. Protein seperti mioglobin memerlukan terikat erat, nonpolypeptide spesifik unit, disebut kelompok prostetik, untuk kegiatan biologis. Dalam apomyoglobin, yang kelompok heme tidak hadir dalam struktur.
Dalam mioglobin, terdiri dari heme bagian organik dan bagian besi. Bagian organik, protoporphyrin, terdiri dari empat Pirola cincin methene dihubungkan oleh jembatan untuk membentuk sebuah cincin tetrapyrrole. Atom besi dalam heme mengikat keempat atom nitrogen di tengah protoporphyrin cincin. Besi dapat membentuk dua ikatan tambahan di kedua sisi pesawat heme. Posisi ikatan ini disebut kelima dan keenam posisi koordinasi.
II. CK – MB
Creatine kinase (CK), juga dikenal sebagai creatine phosphokinase (CPK) atau fosfo-creatine kinase adalah enzim diekspresikan oleh berbagai jaringan dan jenis sel. CK catalyses konversi dan mengkonsumsi creatine adenosin trifosfat (ATP) untuk menciptakan phosphocreatine dan adenosin difosfat (ADP). Enzim CK ini reaksi reversibel, seperti yang juga ATP dapat dihasilkan dari PCR dan ADP. Dalam jaringan dan sel yang mengkonsumsi ATP dengan cepat, terutama otot rangka, otak, sel-sel photoreceptor retina, sel-sel rambut telinga bagian dalam, spermatozoa dan otot polos. Phosphocreatine berfungsi sebagai reservoir energi yang cepat untuk buffering dan regenerasi ATP , serta untuk transportasi energi intraselular oleh phosphocreatine shuttle atau sirkuit. Jadi creatine kinase adalah enzim yang penting dalam jaringan tersebut. Klinis, creatine kinase yang diuji dalam tes darah sebagai penanda infark miokard (serangan jantung), rhabdomyolysis (pemecahan otot parah), distrofi otot, dan gagal ginjal akut.
Jenis CK : dalam sel, yang "cytosolic" enzim CK terdiri dari dua subunit, yang dapat berupa B (jenis otak) atau M (otot type). Oleh karena itu ada, tiga isoenzymes: CK-MM, CK-BB dan CK-MB. Gen subunit tersebut terletak pada kromosom yang berbeda: B pada 14q32 dan M pada 19q13. Selain ketiga CK cytosolic isoform, ada dua kreatin kinase mitokondria isoenzymes, di mana-mana dan berbentuk sarcomeric. Entitas fungsional yang terakhir dua mitokondria CK isoform adalah terdiri dari empat octamer dimer masing-masing. Sementara creatine kinase mitokondria terlibat langsung dalam pembentukan fosfo-creatine dari mitokondria ATP, CK cytosolic regenerasi ATP dari ADP, menggunakan PCR. Hal ini terjadi pada situs di mana intraseluler ATP digunakan dalam sel, dengan CK bertindak sebagai pemicu regenerasi ATP. Isoenzyme berbeda pola dalam jaringan. CK-BB terjadi terutama pada jaringan, dan tingkat lakukan jarang memiliki signifikansi dalam aliran darah. Otot rangka mengekspresikan CK-MM (98%) dan rendahnya tingkat CK-MB (1%). The miokardium (otot jantung), sebaliknya, mengungkapkan CK-MM pada 70% dan CK-MB pada 25-30%. CK-BB dinyatakan dalam semua jaringan di tingkat rendah dan memiliki relevansi klinis kecil. CK-MM sarcomeric dinyatakan dalam otot, yaitu, tulang dan otot jantung, CK-MB dinyatakan dalam otot jantung, dan CK-BB dinyatakan dalam otot polos dan dalam kebanyakan non-jaringan otot. CK sering ditentukan secara rutin pada pasien darurat. Selain itu, ditentukan secara khusus pada pasien dengan nyeri dada dan gagal ginjal akut dicurigai. Nilai normal biasanya antara 60 dan 400 U / L, di mana satu unit aktivitas enzim, lebih khusus lagi jumlah enzim yang akan mengkatalisis 1 μmol substrat per menit di bawah syarat-syarat tertentu (suhu, pH, konsentrasi substrat dan activator). Tes ini tidak spesifik untuk jenis CK yang ditinggikan.
Ketinggian dari CK merupakan indikasi kerusakan otot. Oleh karena itu menunjukkan cedera, rhabdomyolysis, infark miokard, distrofi otot, myositis, miokarditis, hipertermia ganas, dan neuroleptic sindrom ganas. Hal ini juga dilihat di McLeod sindrom dan hipotiroidisme. Penggunaan obat statin, yang umumnya digunakan untuk menurunkan kadar kolesterol serum, dapat berhubungan dengan ketinggian dari tingkat CPK di sekitar 1% dari pasien yang memakai obat ini, dan dengan sebenarnya kerusakan otot dalam proporsi yang jauh lebih kecil. Menurunkan CK bisa menjadi indikasi dari penyakit hati alkoholik dan rheumatoid arthritis. Banyak rumah sakit telah menggantikan pengukuran ini dengan Troponin.
III. SGOT / AST
SGOT (Serum Glutamic-oksaloasetat transaminase), AST (aspartate Amio transferase). SGOT (AST) adalah enzim yang ditemukan di semua jaringan dengan aktivitas metabolik tinggi, terutama: jantung, hati, otot rangka, ginjal, otak, pancreas, limpa, paru-paru.
Ketinggian ditemukan di:
* Setiap trauma cedera pada salah satu struktur.
* Setiap penyakit yang menyerang salah satu dari struktur ini.
* Akut infark miokard (4-10x normal)
* Penyakit hati (10-100X normal)
* Setelah tinggi, maka SGOT tetap meningkat selama beberapa hari, jika cedera akut.
* Jika ada cedera terus-menerus, maka SGOT akan tetap meningkat tanpa batas.
Penurunan jumlah yang ditemukan di:
* Uncontrolled diabetes dengan asidosis
* Beriberi
Nilai Normal *
Pria 8-20 μ / L pada 30 °
Perempuan 6-18 μ / L pada 30 °
Anak-anak 25-75 μ / L pada 30 °
* Ini adalah nilai-nilai umum yang diambil dari berbagai sumber. Nilai normal yang sebenarnya dapat bervariasi dari laboratorium ke laboratorium dan dari satu jenis protokol pengujian yang lain.
AST didefinisikan sebagai penanda biokimia untuk diagnosis infark miokard akut pada tahun 1954. Namun penggunaan AST untuk diagnosis seperti sekarang berlebihan dan telah digantikan oleh troponins jantung. AST (SGOT) umumnya diukur secara klinis sebagai bagian dari tes fungsi hati diagnostik, untuk menentukan kesehatan hati.
IV. LDH
Laktat dehidrogenase (LDH atau LD) adalah enzim. Enzim isoform :
* LDH-1 (4H) - di jantung
* LDH-2 (3H1M) - dalam sistem reticuloendothelial
* LDH-3 (2H2M) - di paru-paru
* LDH-4 (1H3M) - pada ginjal
* LDH-5 (4M) - di hati dan otot lurik
Dalam kedokteran, LDH sering digunakan sebagai penanda kerusakan jaringan. LDH yang melimpah dalam sel darah merah dan dapat berfungsi sebagai penanda untuk hemolisis.
Juga dapat digunakan sebagai penanda infark miokard. Setelah infark miokard, tingkat LDH puncak pada 3-4 hari dan tetap meningkat hingga 10 hari. Dengan cara ini, peningkatan kadar LDH (di mana tingkat LDH1 adalah lebih tinggi dari LDH2) dapat bermanfaat untuk menentukan apakah pasien memiliki infark miokard, jika mereka datang ke dokter beberapa hari setelah sebuah episode nyeri dada. Kegunaan lain adalah penilaian kerusakan jaringan secara umum, hal ini mungkin jika tidak ada indikator lain hemolisis. Hal ini digunakan untuk menindaklanjuti kanker (terutama limfoma) pasien. Sel-sel kanker memiliki tingkat tinggi dengan pergantian sel-sel rusak yang mengarah ke aktivitas LDH yang tinggi.
Mengukur LDH dalam cairan disedot dari efusi pleura (atau perikardial efusi) dapat membantu dalam perbedaan antara exudates (cairan disekresi secara aktif, misalnya karena peradangan) atau transudates (cairan yang dikeluarkan secara pasif, karena tekanan hidrostatik tinggi atau tekanan rendah oncotic) . LDH yang tinggi (> 200 U / l) dalam eksudat dan rendah dalam transudate. Pada empiema, pada umumnya tingkat LDH akan melebihi 1000U/l. Enzim juga ditemukan dalam cairan cerebrospinal di mana tingkat tinggi dehidrogenase laktat dalam cairan serebrospinal sering dikaitkan dengan bakteri meningitis. Tingkat tinggi enzim juga dapat ditemukan dalam kasus-kasus meningitis virus, umumnya menunjukkan adanya ensefalitis dan prognosis buruk. LDH sering diukur pada pasien HIV sebagai penanda non-spesifik untuk radang paru-paru akibat pneumonia jiroveci (PCP). Peningkatan LDH dalam pengaturan pernapasan atas gejala pada pasien HIV menunjukkan, tetapi tidak diagnostik untuk, PCP. Namun, pada pasien HIV-positif dengan gejala-gejala pernapasan, yang sangat tinggi tingkat LDH (> 600 IU / L) menunjukkan histoplasmosis (9,33 lebih mungkin) dalam sebuah studi sebesar 120 PCP dan 30 histoplasmosis pasien. Seperti sel mati, LDH mereka dilepaskan dan menemukan jalan ke dalam darah. Tingkat LDH normal bervariasi dengan usia, yang lebih tinggi di masa kanak-kanak karena pertumbuhan tulang. Analisis LDH belum standar dan normal sangat bervariasi berkisar antara laboratorium. Umumnya, batas atas normal untuk orang dewasa adalah pada kisaran 200unit/liter. Hampir setiap jenis kanker, dan juga banyak penyakit lainnya, dapat menyebabkan tingkat LDH menjadi meningkat. Oleh karena itu, tanda ini tidak dapat digunakan untuk mendiagnosis kanker jenis tertentu. Tingkat LDH dapat digunakan untuk memantau pengobatan beberapa jenis kanker, termasuk kanker testis, Ewing's sarcoma, non-Hodgkin, dan beberapa jenis leukemia. Peningkatan tingkat LDH dapat disebabkan oleh beberapa kondisi noncancerous, termasuk gagal jantung, hypothyroidism, anemia, dan paru-paru atau penyakit hati.
V. TROPONIN
Troponin adalah kompleks tiga peraturan protein yang merupakan bagian integral otot kontraksi dalam kerangka dan otot jantung, tetapi bukan otot polos. Diskusi dari troponin sering berhubungan dengan karakteristik fungsionalnya dan atau kegunaannya sebagai penanda diagnostik untuk berbagai penyakit jantung.
Fungsi
Troponin melekat ke protein tropomyosin dan terletak dalam sulkus antara filamen aktin dalam jaringan otot. Dalam otot santai, lampiran tropomyosin blok situs untuk myosin crossbridge, sehingga dapat mencegah kontraksi. Ketika sel otot dirangsang untuk kontrak oleh potensial aksi, kalsium saluran terbuka di sarcoplasmic retikulum dan melepaskan kalsium ke dalam sarcoplasm. Beberapa kalsium ini melekat pada troponin, menyebabkan perubahan konformasi yang bergerak tropomyosin keluar dari rupa sehingga salib bridge dapat melampirkan untuk aktin dan menghasilkan kontraksi otot.
Troponin ditemukan baik otot rangka dan otot jantung, tetapi versi khusus troponin berbeda antara jenis otot. Perbedaan utama adalah bahwa TNC subunit dari troponin dalam otot rangka memiliki empat situs mengikat ion kalsium, sedangkan pada otot jantung hanya ada tiga.
Fisiologi
Baik otot jantung dan tulang dikendalikan oleh perubahan dalam konsentrasi kalsium intrasel. Ketika kalsium meningkat, otot kontrak, dan ketika jatuh kalsium otot rileks.
Troponin adalah komponen filamen tipis (bersama dengan aktin dan tropomyosin), dan merupakan protein yang mengikat kalsium untuk menyelesaikan peraturan ini. Troponin memiliki tiga subunit, TNC, TNI, dan TNT. Ketika kalsium terikat untuk situs spesifik pada TNC, tropomyosin gulungan keluar dari jalan filamen aktin situs aktif, sehingga myosin (motor molekul otot diatur dalam filamen tebal) dapat melampirkan filamen yang tipis dan menghasilkan kekuatan dan / atau gerakan. Dalam ketiadaan kalsium, tropomyosin mengganggu dengan tindakan ini myosin, dan karena itu otot tetap santai.
Troponin I juga telah terbukti menghambat angiogenesis in vivo dan in vitro.
Masing-masing subunit melayani fungsi yang berbeda:
* Troponin C mengikat kalsium ion untuk menghasilkan perubahan konformasi TNI
* Troponin T tropomyosin mengikat, saling mereka untuk membentuk kompleks troponin-
tropomyosin
* Troponin I mengikat aktin tipis myofilaments untuk memegang kompleks troponin-
tropomyosin di tempat
Otot polos tidak memiliki troponin. Tingkat troponin dapat digunakan sebagai ujian dari beberapa kelainan jantung yang berbeda, termasuk infark miokard.
.
Mioglobin adalah protein pada manusia yang dikodekan oleh gen MB. Mioglobin adalah satu-bulat rantai protein dari 153 asam amino, yang mengandung heme (besi yang mengandung porfirin) kelompok prostetik di tengah sekitar yang apoprotein lipatan yang tersisa. Memiliki delapan alfa heliks dan inti hidrofobik. Ini memiliki berat molekul 16.700 daltons, dan merupakan dasar pigmen mengangkut oksigen dari jaringan otot. Tidak seperti yang bertalian darah hemoglobin, yang secara struktural terkait itu, protein ini tidak menunjukkan kooperatif mengikat oksigen karena cooperativity positif adalah milik multimerik / oligomeric protein saja. Sebaliknya, pengikatan oksigen oleh mioglobin tidak dipengaruhi oleh tekanan oksigen di jaringan sekitarnya. Mioglobin sering dikutip sebagai memiliki "mengikat instan kegigihan" untuk oksigen, mengingat hiperbolik kurva disosiasi oksigen. Konsentrasi tinggi mioglobin dalam sel otot memungkinkan organisme untuk menahan napas lagi.
Pada tahun 1958, John Kendrew dan rekan berhasil menentukan struktur mioglobin dengan resolusi tinggi kristalografi sinar-X. Untuk penemuan ini, John Kendrew bersama dengan Max F. Perutz, 1962 mendapatkan Hadiah Nobel di bidang kimia. Meskipun menjadi salah satu protein yang paling banyak dipelajari dalam biologi, yang sebenarnya fungsi fisiologis belum konklusif didirikan: tikus yang direkayasa secara genetis kurang mioglobin yang layak, namun menunjukkan 30% penurunan output jantung sistolik. Mereka beradaptasi dengan kekurangan ini melalui mekanisme genetik hipoksia dan peningkatan vasodilasi.
Mioglobin ditemukan terutama di jantung dan otot rangka merah, fungsi dalam penyimpanan oksigen dan memfasilitasi transportasi oksigen ke mitokondria untuk oksidatif mioglobin phosphorylation. Sebuah cadangan oksigen yang terletak di serat otot phasic lambat, mioglobin terdiri dari satu rantai polipeptida dari sekitar 153 amino acids.3-5 Molekul berisi sekitar 1200 atom (kecuali hidrogen). Sekitar 70% dari rantai utama dilipat ke dalam delapan besar, kidal a-heliks (diidentifikasi sebagai segmen H dengan sisa-sisa pertama segmen A menjadi A1, dll) Sebagian besar dari sisa bentuk rantai heliks bergantian antara tanpa simetri. Empat dari heliks yang diakhiri dengan residu prolin, yang lima cincin Anggota tidak sesuai lurus dari a-heliks; sehingga mengganggu helix6. Kapasitas mioglobin mengikat oksigen tergantung pada heme. Sebuah heme adalah grup prostetik nonpolypeptide terdiri dari protoporphyrin dan pusat atom besi. Dalam larutan, kelompok heme ini, mioglobin memberikan rona merah yang khas. Protein seperti mioglobin memerlukan terikat erat, nonpolypeptide spesifik unit, disebut kelompok prostetik, untuk kegiatan biologis. Dalam apomyoglobin, yang kelompok heme tidak hadir dalam struktur.
Dalam mioglobin, terdiri dari heme bagian organik dan bagian besi. Bagian organik, protoporphyrin, terdiri dari empat Pirola cincin methene dihubungkan oleh jembatan untuk membentuk sebuah cincin tetrapyrrole. Atom besi dalam heme mengikat keempat atom nitrogen di tengah protoporphyrin cincin. Besi dapat membentuk dua ikatan tambahan di kedua sisi pesawat heme. Posisi ikatan ini disebut kelima dan keenam posisi koordinasi.
II. CK – MB
Creatine kinase (CK), juga dikenal sebagai creatine phosphokinase (CPK) atau fosfo-creatine kinase adalah enzim diekspresikan oleh berbagai jaringan dan jenis sel. CK catalyses konversi dan mengkonsumsi creatine adenosin trifosfat (ATP) untuk menciptakan phosphocreatine dan adenosin difosfat (ADP). Enzim CK ini reaksi reversibel, seperti yang juga ATP dapat dihasilkan dari PCR dan ADP. Dalam jaringan dan sel yang mengkonsumsi ATP dengan cepat, terutama otot rangka, otak, sel-sel photoreceptor retina, sel-sel rambut telinga bagian dalam, spermatozoa dan otot polos. Phosphocreatine berfungsi sebagai reservoir energi yang cepat untuk buffering dan regenerasi ATP , serta untuk transportasi energi intraselular oleh phosphocreatine shuttle atau sirkuit. Jadi creatine kinase adalah enzim yang penting dalam jaringan tersebut. Klinis, creatine kinase yang diuji dalam tes darah sebagai penanda infark miokard (serangan jantung), rhabdomyolysis (pemecahan otot parah), distrofi otot, dan gagal ginjal akut.
Jenis CK : dalam sel, yang "cytosolic" enzim CK terdiri dari dua subunit, yang dapat berupa B (jenis otak) atau M (otot type). Oleh karena itu ada, tiga isoenzymes: CK-MM, CK-BB dan CK-MB. Gen subunit tersebut terletak pada kromosom yang berbeda: B pada 14q32 dan M pada 19q13. Selain ketiga CK cytosolic isoform, ada dua kreatin kinase mitokondria isoenzymes, di mana-mana dan berbentuk sarcomeric. Entitas fungsional yang terakhir dua mitokondria CK isoform adalah terdiri dari empat octamer dimer masing-masing. Sementara creatine kinase mitokondria terlibat langsung dalam pembentukan fosfo-creatine dari mitokondria ATP, CK cytosolic regenerasi ATP dari ADP, menggunakan PCR. Hal ini terjadi pada situs di mana intraseluler ATP digunakan dalam sel, dengan CK bertindak sebagai pemicu regenerasi ATP. Isoenzyme berbeda pola dalam jaringan. CK-BB terjadi terutama pada jaringan, dan tingkat lakukan jarang memiliki signifikansi dalam aliran darah. Otot rangka mengekspresikan CK-MM (98%) dan rendahnya tingkat CK-MB (1%). The miokardium (otot jantung), sebaliknya, mengungkapkan CK-MM pada 70% dan CK-MB pada 25-30%. CK-BB dinyatakan dalam semua jaringan di tingkat rendah dan memiliki relevansi klinis kecil. CK-MM sarcomeric dinyatakan dalam otot, yaitu, tulang dan otot jantung, CK-MB dinyatakan dalam otot jantung, dan CK-BB dinyatakan dalam otot polos dan dalam kebanyakan non-jaringan otot. CK sering ditentukan secara rutin pada pasien darurat. Selain itu, ditentukan secara khusus pada pasien dengan nyeri dada dan gagal ginjal akut dicurigai. Nilai normal biasanya antara 60 dan 400 U / L, di mana satu unit aktivitas enzim, lebih khusus lagi jumlah enzim yang akan mengkatalisis 1 μmol substrat per menit di bawah syarat-syarat tertentu (suhu, pH, konsentrasi substrat dan activator). Tes ini tidak spesifik untuk jenis CK yang ditinggikan.
Ketinggian dari CK merupakan indikasi kerusakan otot. Oleh karena itu menunjukkan cedera, rhabdomyolysis, infark miokard, distrofi otot, myositis, miokarditis, hipertermia ganas, dan neuroleptic sindrom ganas. Hal ini juga dilihat di McLeod sindrom dan hipotiroidisme. Penggunaan obat statin, yang umumnya digunakan untuk menurunkan kadar kolesterol serum, dapat berhubungan dengan ketinggian dari tingkat CPK di sekitar 1% dari pasien yang memakai obat ini, dan dengan sebenarnya kerusakan otot dalam proporsi yang jauh lebih kecil. Menurunkan CK bisa menjadi indikasi dari penyakit hati alkoholik dan rheumatoid arthritis. Banyak rumah sakit telah menggantikan pengukuran ini dengan Troponin.
III. SGOT / AST
SGOT (Serum Glutamic-oksaloasetat transaminase), AST (aspartate Amio transferase). SGOT (AST) adalah enzim yang ditemukan di semua jaringan dengan aktivitas metabolik tinggi, terutama: jantung, hati, otot rangka, ginjal, otak, pancreas, limpa, paru-paru.
Ketinggian ditemukan di:
* Setiap trauma cedera pada salah satu struktur.
* Setiap penyakit yang menyerang salah satu dari struktur ini.
* Akut infark miokard (4-10x normal)
* Penyakit hati (10-100X normal)
* Setelah tinggi, maka SGOT tetap meningkat selama beberapa hari, jika cedera akut.
* Jika ada cedera terus-menerus, maka SGOT akan tetap meningkat tanpa batas.
Penurunan jumlah yang ditemukan di:
* Uncontrolled diabetes dengan asidosis
* Beriberi
Nilai Normal *
Pria 8-20 μ / L pada 30 °
Perempuan 6-18 μ / L pada 30 °
Anak-anak 25-75 μ / L pada 30 °
* Ini adalah nilai-nilai umum yang diambil dari berbagai sumber. Nilai normal yang sebenarnya dapat bervariasi dari laboratorium ke laboratorium dan dari satu jenis protokol pengujian yang lain.
AST didefinisikan sebagai penanda biokimia untuk diagnosis infark miokard akut pada tahun 1954. Namun penggunaan AST untuk diagnosis seperti sekarang berlebihan dan telah digantikan oleh troponins jantung. AST (SGOT) umumnya diukur secara klinis sebagai bagian dari tes fungsi hati diagnostik, untuk menentukan kesehatan hati.
IV. LDH
Laktat dehidrogenase (LDH atau LD) adalah enzim. Enzim isoform :
* LDH-1 (4H) - di jantung
* LDH-2 (3H1M) - dalam sistem reticuloendothelial
* LDH-3 (2H2M) - di paru-paru
* LDH-4 (1H3M) - pada ginjal
* LDH-5 (4M) - di hati dan otot lurik
Dalam kedokteran, LDH sering digunakan sebagai penanda kerusakan jaringan. LDH yang melimpah dalam sel darah merah dan dapat berfungsi sebagai penanda untuk hemolisis.
Juga dapat digunakan sebagai penanda infark miokard. Setelah infark miokard, tingkat LDH puncak pada 3-4 hari dan tetap meningkat hingga 10 hari. Dengan cara ini, peningkatan kadar LDH (di mana tingkat LDH1 adalah lebih tinggi dari LDH2) dapat bermanfaat untuk menentukan apakah pasien memiliki infark miokard, jika mereka datang ke dokter beberapa hari setelah sebuah episode nyeri dada. Kegunaan lain adalah penilaian kerusakan jaringan secara umum, hal ini mungkin jika tidak ada indikator lain hemolisis. Hal ini digunakan untuk menindaklanjuti kanker (terutama limfoma) pasien. Sel-sel kanker memiliki tingkat tinggi dengan pergantian sel-sel rusak yang mengarah ke aktivitas LDH yang tinggi.
Mengukur LDH dalam cairan disedot dari efusi pleura (atau perikardial efusi) dapat membantu dalam perbedaan antara exudates (cairan disekresi secara aktif, misalnya karena peradangan) atau transudates (cairan yang dikeluarkan secara pasif, karena tekanan hidrostatik tinggi atau tekanan rendah oncotic) . LDH yang tinggi (> 200 U / l) dalam eksudat dan rendah dalam transudate. Pada empiema, pada umumnya tingkat LDH akan melebihi 1000U/l. Enzim juga ditemukan dalam cairan cerebrospinal di mana tingkat tinggi dehidrogenase laktat dalam cairan serebrospinal sering dikaitkan dengan bakteri meningitis. Tingkat tinggi enzim juga dapat ditemukan dalam kasus-kasus meningitis virus, umumnya menunjukkan adanya ensefalitis dan prognosis buruk. LDH sering diukur pada pasien HIV sebagai penanda non-spesifik untuk radang paru-paru akibat pneumonia jiroveci (PCP). Peningkatan LDH dalam pengaturan pernapasan atas gejala pada pasien HIV menunjukkan, tetapi tidak diagnostik untuk, PCP. Namun, pada pasien HIV-positif dengan gejala-gejala pernapasan, yang sangat tinggi tingkat LDH (> 600 IU / L) menunjukkan histoplasmosis (9,33 lebih mungkin) dalam sebuah studi sebesar 120 PCP dan 30 histoplasmosis pasien. Seperti sel mati, LDH mereka dilepaskan dan menemukan jalan ke dalam darah. Tingkat LDH normal bervariasi dengan usia, yang lebih tinggi di masa kanak-kanak karena pertumbuhan tulang. Analisis LDH belum standar dan normal sangat bervariasi berkisar antara laboratorium. Umumnya, batas atas normal untuk orang dewasa adalah pada kisaran 200unit/liter. Hampir setiap jenis kanker, dan juga banyak penyakit lainnya, dapat menyebabkan tingkat LDH menjadi meningkat. Oleh karena itu, tanda ini tidak dapat digunakan untuk mendiagnosis kanker jenis tertentu. Tingkat LDH dapat digunakan untuk memantau pengobatan beberapa jenis kanker, termasuk kanker testis, Ewing's sarcoma, non-Hodgkin, dan beberapa jenis leukemia. Peningkatan tingkat LDH dapat disebabkan oleh beberapa kondisi noncancerous, termasuk gagal jantung, hypothyroidism, anemia, dan paru-paru atau penyakit hati.
V. TROPONIN
Troponin adalah kompleks tiga peraturan protein yang merupakan bagian integral otot kontraksi dalam kerangka dan otot jantung, tetapi bukan otot polos. Diskusi dari troponin sering berhubungan dengan karakteristik fungsionalnya dan atau kegunaannya sebagai penanda diagnostik untuk berbagai penyakit jantung.
Fungsi
Troponin melekat ke protein tropomyosin dan terletak dalam sulkus antara filamen aktin dalam jaringan otot. Dalam otot santai, lampiran tropomyosin blok situs untuk myosin crossbridge, sehingga dapat mencegah kontraksi. Ketika sel otot dirangsang untuk kontrak oleh potensial aksi, kalsium saluran terbuka di sarcoplasmic retikulum dan melepaskan kalsium ke dalam sarcoplasm. Beberapa kalsium ini melekat pada troponin, menyebabkan perubahan konformasi yang bergerak tropomyosin keluar dari rupa sehingga salib bridge dapat melampirkan untuk aktin dan menghasilkan kontraksi otot.
Troponin ditemukan baik otot rangka dan otot jantung, tetapi versi khusus troponin berbeda antara jenis otot. Perbedaan utama adalah bahwa TNC subunit dari troponin dalam otot rangka memiliki empat situs mengikat ion kalsium, sedangkan pada otot jantung hanya ada tiga.
Fisiologi
Baik otot jantung dan tulang dikendalikan oleh perubahan dalam konsentrasi kalsium intrasel. Ketika kalsium meningkat, otot kontrak, dan ketika jatuh kalsium otot rileks.
Troponin adalah komponen filamen tipis (bersama dengan aktin dan tropomyosin), dan merupakan protein yang mengikat kalsium untuk menyelesaikan peraturan ini. Troponin memiliki tiga subunit, TNC, TNI, dan TNT. Ketika kalsium terikat untuk situs spesifik pada TNC, tropomyosin gulungan keluar dari jalan filamen aktin situs aktif, sehingga myosin (motor molekul otot diatur dalam filamen tebal) dapat melampirkan filamen yang tipis dan menghasilkan kekuatan dan / atau gerakan. Dalam ketiadaan kalsium, tropomyosin mengganggu dengan tindakan ini myosin, dan karena itu otot tetap santai.
Troponin I juga telah terbukti menghambat angiogenesis in vivo dan in vitro.
Masing-masing subunit melayani fungsi yang berbeda:
* Troponin C mengikat kalsium ion untuk menghasilkan perubahan konformasi TNI
* Troponin T tropomyosin mengikat, saling mereka untuk membentuk kompleks troponin-
tropomyosin
* Troponin I mengikat aktin tipis myofilaments untuk memegang kompleks troponin-
tropomyosin di tempat
Otot polos tidak memiliki troponin. Tingkat troponin dapat digunakan sebagai ujian dari beberapa kelainan jantung yang berbeda, termasuk infark miokard.
.
Komentar